Las proteínas son las biomoléculas más versátiles y abundantes en las células. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Su nombre proviene del griego proteios ('primario'), reflejando su importancia fundamental. Constituyen aproximadamente el 50% del peso seco de las células y participan en prácticamente todas las funciones biológicas.

💡 Existen 20 aminoácidos estándar, pero pueden formar millones de proteínas diferentes por combinación y plegamiento.

Introducción

Lectura: Aminoácidos

AMINOÁCIDOS: LOS MONÓMEROS Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen: • Grupo amino (NH₂): base • Grupo carboxilo (COOH): ácido • Hidrógeno (H) • Grupo R (radical): variable, determina las propiedades del aminoácido Todos unidos a un carbono central (carbono α). Fórmula general: H₂N-CHR-COOH Existen 20 aminoácidos estándar en las proteínas. Ejemplos importantes: • Glicina (Gly): R = H (el más simple, sin quiralidad) • Alanina (Ala): R = CH₃ (metilo, hidrofóbico) • Valina (Val): R ramificado, hidrofóbico, esencial • Serina (Ser): R con OH, polar, puede fosforilarse • Cisteína (Cys): R con SH (sulfhidrilo), forma puentes disulfuro • Triptófano (Trp): R aromático grande, esencial • Lisina (Lys): R básico, carga positiva (+) a pH fisiológico • Aspartato (Asp): R ácido, carga negativa (-) a pH fisiológico Clasificación según propiedades del grupo R: • Polares (hidrofílicos): interactúan con agua - Serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina • No polares (hidrofóbicos): evitan agua - Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano, prolina • Ácidos: carga negativa a pH 7 - Aspartato, glutamato • Básicos: carga positiva a pH 7 - Lisina, arginina, histidina • Aromáticos: contienen anillo bencénico - Fenilalanina, tirosina, triptófano Aminoácidos esenciales: Los humanos NO podemos sintetizar 9 aminoácidos, debemos obtenerlos de la dieta: Valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina (en niños)

Quiz: Grupos funcionales

Grupo amino (NH₂) y grupo carboxilo (COOH)

Quiz: Cisteína

Tiene grupo sulfhidrilo (-SH) que puede formar puentes disulfuro

Lectura: Enlace peptídico

ENLACE PEPTÍDICO Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico, un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Reacción de formación: -COOH + H₂N- → -CO-NH- + H₂O • Es una reacción de condensación o deshidratación • Se libera una molécula de agua (H₂O) • El enlace resultante es -CO-NH- (grupo amida) • Requiere energía (ATP) y ocurre en ribosomas Propiedades del enlace peptídico: 1. Covalente: muy fuerte, requiere hidrólisis para romperse 2. Resonancia: tiene carácter parcial de doble enlace 3. Rígido y plano: no permite rotación libre 4. Trans configuración: grupos R en lados opuestos (más estable) Nomenclatura según número de aminoácidos: • Dipéptido: 2 aminoácidos unidos • Tripéptido: 3 aminoácidos • Oligopéptido: pocos aminoácidos (< 20) • Polipéptido: muchos aminoácidos (> 20) • Proteína: polipéptido funcional (generalmente > 50 aminoácidos) Dirección de la cadena: Las proteínas se escriben desde el extremo N-terminal (grupo NH₂ libre) hasta el extremo C-terminal (grupo COOH libre). Ejemplo: Ala-Ser-Gly-Cys significa: NH₂-Alanina-Serina-Glicina-Cisteína-COOH

Quiz: Tipo de enlace

Quiz: Formación

Lectura: Estructura 1ª y 2ª

ESTRUCTURA PRIMARIA La secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Características: • Determinada genéticamente (codificada en ADN → ARNm → proteína) • Se escribe desde el extremo N-terminal al C-terminal • Única para cada proteína • Determina todas las demás estructuras y la función de la proteína Ejemplo: • Insulina: hormona de 51 aminoácidos en dos cadenas (A: 21 aa, B: 30 aa) unidas por puentes disulfuro • Ribonucleasa: enzima de 124 aminoácidos Un cambio de UN solo aminoácido puede alterar completamente la función (ejemplo: anemia falciforme). ESTRUCTURA SECUNDARIA Plegamiento local de la cadena en estructuras regulares estabilizadas por puentes de hidrógeno entre grupos -CO y -NH del esqueleto polipeptídico (NO involucran grupos R). Dos tipos principales: 1. α-HÉLICE: • Enrollamiento helicoidal hacia la derecha • 3.6 aminoácidos por vuelta • Puentes de hidrógeno entre residuo i y residuo i+4 • Compacta y estable • Grupos R se proyectan hacia afuera • Ejemplo: queratina del cabello, lana 2. β-LÁMINA PLEGADA (hoja plegada β): • Cadenas extendidas (no enrolladas) dispuestas lado a lado • Puentes de hidrógeno entre cadenas paralelas (misma dirección N→C) o antiparalelas (direcciones opuestas) • Forma estructuras planas y resistentes • Grupos R alternan arriba y abajo del plano • Ejemplo: fibroína de la seda Otras estructuras secundarias: • Giros β (β-turns): cambian dirección de la cadena • Asas o bucles (loops): regiones irregulares que conectan α-hélices y β-láminas

Quiz: Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos codificada en el ADN

Quiz: α-hélice

Puentes de hidrógeno entre grupos -CO y -NH del esqueleto

Interacciones hidrofóbicas entre grupos R

⚠️ La desnaturalización destruye estructuras 2ª, 3ª y 4ª, pero NO la primaria (la secuencia de aminoácidos se mantiene).

Tabla: Niveles de estructura

Lectura: Estructura 3ª y 4ª

ESTRUCTURA TERCIARIA Plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica. Estabilizada por interacciones entre grupos R (cadenas laterales): 1. Puentes disulfuro (S-S): • Entre dos cisteínas (Cys-SH + HS-Cys → Cys-S-S-Cys) • Covalentes: los más fuertes • Estabilizan proteínas extracelulares (anticuerpos, insulina) 2. Puentes de hidrógeno: • Entre grupos polares de cadenas laterales • Ejemplo: Ser-OH···O=C-Asp • Más débiles que covalentes, pero numerosos 3. Interacciones iónicas (puentes salinos): • Entre grupos cargados (+/-) • Ejemplo: Lys⁺···⁻OOC-Asp • Sensibles a pH 4. Fuerzas de Van der Waals: • Interacciones débiles entre átomos cercanos • Individualmente débiles, colectivamente importantes 5. Interacciones hidrofóbicas: • Agrupación de residuos no polares en el interior de la proteína • Evitan contacto con agua • Principal fuerza en plegamiento de proteínas globulares Resultado del plegamiento terciario: • Proteínas globulares: - Forma compacta, aproximadamente esférica - Solubles en agua - Ejemplo: enzimas, anticuerpos, hemoglobina • Proteínas fibrosas:
 - Forma alargada, filamentosa - Insolubles en agua - Función estructural - Ejemplo: colágeno, queratina, elastina ESTRUCTURA CUATERNARIA Asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) en una proteína funcional. Características: • No todas las proteínas la tienen (solo las oligoméricas) • Subunidades pueden ser iguales (homoméricas) o diferentes (heteroméricas) • Estabilizada por las mismas interacciones que la terciaria (excepto enlaces peptídicos) • Las subunidades se mantienen unidas por interacciones no covalentes (generalmente) Ejemplos importantes: • Hemoglobina: - 4 subunidades (2 cadenas α + 2 cadenas β) - Heterotetramérica (α₂β₂) - Cada subunidad une un grupo hemo con Fe²⁺
 - Transporta O₂ en sangre - Cooperatividad: la unión de O₂ en una subunidad facilita unión en otras • Colágeno:
 - 3 cadenas polipeptídicas enrolladas (triple hélice)<n - Proteína estructural más abundante en mamíferos - Tendones, ligamentos, piel, huesos • Anticuerpos (IgG):
 - 4 cadenas: 2 pesadas (H) + 2 ligeras (L) - Forma de Y - Defensa inmunológica

Quiz: Puentes disulfuro

Quiz: Hemoglobina

Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

Lectura: Desnaturalización

DESNATURALIZACIÓN Pérdida de estructura secundaria, terciaria o cuaternaria (pero NO primaria) de una proteína. ¿Qué ocurre? • Se rompen interacciones débiles: puentes de H, iónicas, hidrofóbicas • La cadena se despliega perdiendo su forma 3D • La secuencia de aminoácidos (1ª) permanece intacta • La proteína pierde su función biológica Agentes desnaturalizantes: 1. Temperatura alta (calor):
 • Aumenta energía cinética • Rompe puentes de hidrógeno e interacciones débiles • Ejemplo: coagulación del huevo al cocinarlo • Fiebre alta puede desnaturalizar enzimas 2. pH extremo (ácidos/bases fuertes):
 • Altera cargas de aminoácidos • Rompe interacciones iónicas • Ejemplo: leche cortada por ácido (caseína precipita) 3. Solventes orgánicos:
 • Alcohol, acetona, cloroformo • Interfieren con interacciones hidrofóbicas • Ejemplo: desinfección con alcohol (desnaturaliza proteínas bacterianas) 4. Agentes reductores:
 • Rompen puentes disulfuro (S-S → 2 SH) • β-mercaptoetanol, DTT 5. Detergentes y urea:
 • Rompen interacciones hidrofóbicas 6. Agitación mecánica:
 • Claras de huevo batidas forman espuma (proteínas desnaturalizadas) Reversibilidad: • Generalmente irreversible: la proteína no recupera su forma nativa • Algunas proteínas pequeñas pueden renaturalizarse si se eliminan gradualmente los agentes desnaturalizantes • Experimento de Anfinsen (ribonucleasa): demostró que la estructura 1ª contiene toda la información necesaria para el plegamiento Ejemplos cotidianos: • Cocinar un huevo: ovoalbúmina se desnaturaliza (irreversible) • Permanente del cabello: rompe y reforma puentes disulfuro en queratina • Cuajar leche: caseína se desnaturaliza y precipita

Quiz: Huevo frito

Quiz: Estructura conservada

Lectura: Funciones

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son las biomoléculas más versátiles y realizan prácticamente todas las funciones celulares. 1. FUNCIÓN ENZIMÁTICA (catálisis): • Las enzimas son catalizadores biológicos (proteínas que aceleran reacciones) • Reducen energía de activación sin consumirse • Altamente específicas (un sustrato o reacción) • Ejemplos: - Amilasa: digiere almidón → maltosa - ADN polimerasa: replica ADN - Lactasa: digiere lactosa → glucosa + galactosa - Pepsina: digiere proteínas en estómago 2. FUNCIÓN ESTRUCTURAL: • Dan soporte y forma a células y tejidos • Generalmente proteínas fibrosas • Ejemplos: - Colágeno: tendones, ligamentos, huesos, piel (proteína más abundante en mamíferos) - Queratina: cabello, uñas, plumas, cuernos - Elastina: vasos sanguíneos, pulmones (permite estiramiento) - Tubulina: forma microtúbulos del citoesqueleto 3. FUNCIÓN DE TRANSPORTE: • Transportan sustancias en sangre o a través de membranas • Ejemplos: - Hemoglobina: transporta O₂ en glóbulos rojos - Mioglobina: almacena O₂ en músculo - Albúmina sérica: transporta ácidos grasos, hormonas, bilirrubina - Lipoproteínas: transportan lípidos (HDL, LDL) - Canales y bombas de membrana: Na⁺/K⁺ ATPasa, canales de Ca²⁺ 4. FUNCIÓN DE DEFENSA: • Protegen contra patógenos y lesiones • Ejemplos: - Anticuerpos (inmunoglobulinas): reconocen y neutralizan antígenos - Fibrinógeno y trombina: coagulación sanguínea - Interferón: respuesta antiviral - Lisozima: rompe paredes bacterianas 5. FUNCIÓN DE MOVIMIENTO (contráctil): • Permiten movimiento celular y muscular • Ejemplos: - Actina y miosina: contracción muscular (interacción ATP-dependiente) - Tubulina: movimiento cromosómico en mitosis - Dineína y quinesina: transporte vesicular - Cilios y flagelos: movimiento celular 6. FUNCIÓN REGULADORA (hormonas y señalización):
 • Regulan procesos metabólicos y fisiológicos • Ejemplos: - Insulina: reduce glucosa en sangre - Glucagón: aumenta glucosa en sangre - Hormona del crecimiento (GH): crecimiento y desarrollo - Receptores de membrana: transmiten señales al interior celular 7. FUNCIÓN DE ALMACENAMIENTO: • Almacenan iones o nutrientes • Ejemplos: - Ferritina: almacena hierro en hígado y bazo - Caseína: proteína de reserva en leche - Ovoalbúmina: proteína del huevo (nutrición del embrión) 8. OTRAS FUNCIONES: • Neurotransmisores: encefalinas, endorfinas (reducen dolor) • Toxinas: venenos de serpientes, botulina • Pigmentos: hemocianina (azul, en moluscos)

Quiz: Músculo

Quiz: Función proteica

Almacenamiento principal de energía a largo plazo

Multi-Quiz: Funciones

Primaria (secuencia lineal de aminoácidos)

Ordenar: Niveles

Emparejar: Proteínas

Flashcards

La anemia falciforme es una enfermedad genética causada por una mutación puntual en el gen de la β-globina (componente de la hemoglobina). Cambio molecular: • Posición 6 de la cadena β • Normal: Ácido glutámico (Glu, polar, carga negativa) • Mutante: Valina (Val, no polar, hidrofóbica) Este cambio de UN SOLO aminoácido tiene consecuencias devastadoras: 1. La valina hidrofóbica hace que las moléculas de hemoglobina mutante se agreguen formando fibras rígidas 2. Los glóbulos rojos adoptan forma de hoz (falciforme) en vez de disco 3. Las células deformadas: • Se rompen fácilmente (hemólisis) → anemia • Obstruyen capilares → dolor, daño orgánico • Tienen menor capacidad de transportar O₂ Esto demuestra que: • La estructura primaria determina la función • Un cambio pequeño puede tener efectos enormes • La forma 3D de proteínas es crítica para su función

Porque rompe todos los enlaces peptídicos

Porque altera el plegamiento 3D y la función de la proteína

Porque aumenta el número de aminoácidos

Solo 1 (Glu → Val en posición 6 de β-globina)

¡Excelente! Has dominado la estructura y función de las proteínas, las biomoléculas más versátiles de la vida.

🎯 Resumen esencial: Componentes: • 20 aminoácidos con NH₂, COOH y R variable • Enlace peptídico: -CO-NH- (covalente) Estructura: • 1ª: secuencia de aa (enlace peptídico) • 2ª: α-hélice o β-lámina (puentes H) • 3ª: plegamiento 3D (puentes S-S, H, iónicas) • 4ª: subunidades asociadas Funciones: • Enzimas, estructura, transporte, defensa, movimiento, hormonas Desnaturalización: • Calor/pH destruye 2ª, 3ª, 4ª (NO 1ª)

Proteínas: las moléculas de la vida

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